Structural Analysis of Asunaprevir Resistance in HCV NS3/4A Protease
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Structural Analysis of Asunaprevir Resistance in HCV NS3/4A Protease
Asunaprevir (ASV), an isoquinoline-based competitive inhibitor targeting the hepatitis C virus (HCV) NS3/4A protease, is very potent in vivo. However, the potency is significantly compromised by the drug resistance mutations R155K and D168A. In this study three crystal structures of ASV and an analogue were determined to analyze the structural basis of drug resistance susceptibility. These stru...
متن کاملResistance analysis of the hepatitis C virus NS3 protease inhibitor asunaprevir.
Asunaprevir (BMS-650032) is a potent hepatitis C virus (HCV) NS3 protease inhibitor demonstrating efficacy in alfa interferon-sparing, direct-acting antiviral dual-combination regimens (together with the NS5A replication complex inhibitor daclatasvir) in patients chronically infected with HCV genotype 1b. Here, we describe a comprehensive in vitro genotypic and phenotypic analysis of asunaprevi...
متن کاملThe effect of hepatic impairment on the pharmacokinetics of asunaprevir, an HCV NS3 protease inhibitor.
BACKGROUND It is necessary to evaluate the impact of hepatic impairment on the pharmacokinetic profile of direct-acting antiviral agents for the treatment of HCV infection. METHODS In this open-label, parallel group, multiple-dose study subjects (aged 18-70 years with a body mass index <35 kg/m(2)) with mild (n=6), moderate (n=6) and severe hepatic impairment (n=4) received asunaprevir 200 mg...
متن کاملanalysis of power in the network society
اندیشمندان و صاحب نظران علوم اجتماعی بر این باورند که مرحله تازه ای در تاریخ جوامع بشری اغاز شده است. ویژگیهای این جامعه نو را می توان پدیده هایی از جمله اقتصاد اطلاعاتی جهانی ، هندسه متغیر شبکه ای، فرهنگ مجاز واقعی ، توسعه حیرت انگیز فناوری های دیجیتال، خدمات پیوسته و نیز فشردگی زمان و مکان برشمرد. از سوی دیگر قدرت به عنوان موضوع اصلی علم سیاست جایگاه مهمی در روابط انسانی دارد، قدرت و بازتولید...
15 صفحه اولIdentification and analysis of fitness of resistance mutations against the HCV protease inhibitor SCH 503034.
HCV NS3 protease variants resistant to the protease inhibitor SCH 503034 were selected. Three mutations, T54A, V170A and A156S mutations conferred low to moderate levels of resistance (<20-fold). Longer exposure (>10 passages) or selection with higher levels of compound led to the selection of a more resistant variant, A156T (>100-fold). [Lin, C., Lin, K., Luong, Y.P., Rao, B.G., Wei, Y.Y., Bre...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: ACS Chemical Biology
سال: 2014
ISSN: 1554-8929,1554-8937
DOI: 10.1021/cb5006118